La industria láctea está experimentando cambios tecnológicos significativos, lo que da como resultado cambios en la disponibilidad de productos y las preferencias de los consumidores. La tecnología de enmascaramiento ayuda a superar los inconvenientes que puede traer la acumulación de péptidos.
El amargor, un defecto de sabor que puede estar presente en los productos lácteos, se debe a la acumulación de péptidos de sabor amargo. Estos péptidos son ricos en aminoácidos hidrofóbicos y se forman por la acción de enzimas proteolíticas sobre la caseína.
El sabor amargo de muchos péptidos bioactivos es uno de los mayores obstáculos para su uso generalizado en alimentos funcionales, suplementos y medicamentos destinados a la ingestión oral. Muchos animales, incluidos los humanos, perciben los péptidos como si tuvieran un sabor desagradable debido a millones de años de evolución, ya que los péptidos a menudo se asocian con sustancias nocivas.
Nuevos avances en las Proteínas de la leche
Se ha demostrado que los hidrolizados de proteínas de la leche exhiben una gama de actividades biológicas, lo que los hace adecuados para su aplicación en productos alimenticios funcionales. Los hidrolizados de proteínas de la leche se derivan comúnmente de sus proteínas originales utilizando procesos de digestión enzimática o fermentación.
Tienen valiosas actividades biológicas, pero a veces su uso está limitado debido a su sabor amargo, que está influenciado por varios factores como la naturaleza de las cadenas laterales de los péptidos producidos por hidrólisis, la distribución y ubicación de los residuos de sabor amargo, la hidrofobicidad, el grado de hidrólisis, la conformación de aminoácidos, la secuencia de péptidos y el número de carbonos en la cadena lateral de aminoácidos. Los hidrolizados de proteína de suero tienen sabores a malta, caldoso de patata, animales y amargos, mientras que el caseinato de sodio genera más péptidos amargos durante la hidrólisis que la proteína de suero.
Los investigadores han informado que aumentar el grado de hidrólisis de las proteínas en más del 8% conduce a la producción de péptidos de sabor amargo. Sin embargo, la hidrólisis también puede reducir la alergenicidad de las proteínas de la leche, como la caseína, la lactoglobulina y la lactoalbúmina, aumentar la producción de péptidos bioactivos y mejorar la calidad nutricional de estos productos. En consecuencia, no se deben ignorar las posibles ventajas de la hidrólisis de las proteínas lácteas.
El tipo de enzima utilizada para llevar a cabo la hidrólisis de proteínas afecta los tipos y cantidades de péptidos amargos producidos. También se ha demostrado que la secuencia de aminoácidos de los péptidos influye fuertemente en su amargor. Por lo tanto, se necesitan métodos para reducir el amargor de estos hidrolizados si se van a utilizar como ingredientes bioactivos en aplicaciones de alimentos y piensos.
Proteínas de soja
La soja contiene concentraciones relativamente altas de proteínas de buena calidad. Desafortunadamente, hasta ahora se ha informado que ocho proteínas de la soja son alérgenos, lo que limita su uso como fuente de proteínas. La conversión de proteínas de soja en hidrolizados y péptidos puede superar esta limitación.
Además de usarse como ingredientes bioactivos en alimentos funcionales, los hidrolizados de proteína de soja también se usan ampliamente como ingredientes tecnofuncionales, como espesantes, agentes gelificantes, emulsionantes y agentes espumantes. Sin embargo, una vez más, uno de los factores más importantes que limitan su uso en muchas aplicaciones de alimentos y bebidas es su sabor amargo.
El amargor de los hidrolizados de proteína de soja está asociado con su masa molecular, siendo los péptidos más grandes (>4 kDa) más amargos que los más pequeños (<1 kDa).
Tecnología de enmascaramiento para mejorar la palatabilidad de los péptidos bioactivos
Para que los péptidos bioactivos resulten agradables al paladar, existen tres estrategias principales: la eliminación del amargor, la modulación del sabor y el enmascaramiento del sabor. Cabe señalar que cada técnica tiene sus propias ventajas y desventajas y es posible que no elimine por completo el sabor amargo.
Los inhibidores del amargor pueden enmascarar el sabor amargo de los péptidos. Estos inhibidores incluyen aditivos que pueden enmascarar, bloquear o modificar el sabor de los péptidos amargos. Sin embargo, el uso de estos inhibidores a veces es limitado debido a su alto costo y a sus sabores desagradables.
Los agentes enmascaradores más comúnmente utilizados incluyen aditivos como almidón modificado, taurina, glicina, polifosfatos, así como aditivos que modifican químicamente los péptidos a través de procedimientos de aminación, desaminación, acetilación o reticulación.
Un buen ejemplo de este fenómeno es la reacción de Maillard, que implica interacciones entre los grupos carbonilo de los azúcares reductores y el grupo amina libre de los péptidos.
Los agentes bloqueadores más comunes utilizados actualmente incluyen sales de sodio, fosfolípidos, neohesperidina, lactato de zinc, ácido ferúlico, ácido -aminobutírico, lactoglobulina, glutamato monosódico y monofosfato de adenosina.
Otros agentes, como sales, edulcorantes y agentes aromáticos también se pueden utilizar como agentes correctores del sabor para reducir el amargor. Por ejemplo, se añadieron 24 inhibidores del sabor amargo a los hidrolizados de proteína de suero y descubrieron que la sucralosa, la fructosa, la sacarosa, el 5′-monofosfato de adenosina (5’AMP), el 5′-monofosfato de adenosina disódico (5’AMP Na2), el acetato de sodio, el glutamato monosódico y el gluconato de sodio eran inhibidores eficaces del sabor amargo.
Tecnologías de encapsulación
La encapsulación se utiliza ampliamente para mejorar la dispersabilidad, la estabilidad y la bioactividad de los hidrolizados de proteínas, pero también se puede utilizar para reducir el amargor de los hidrolizados de proteínas y los péptidos. Las tecnologías de encapsulación a menudo se caracterizan como micro o nanoencapsulación dependiendo de las dimensiones de las partículas utilizadas.
Para aplicaciones de administración oral, la nanoencapsulación suele ser más adecuada porque tiene menos impacto en la sensación en boca de las sustancias ingeridas y conduce a productos que son más resistentes a la separación y agregación gravitacional.
Las partículas utilizadas para encapsular péptidos bioactivos se pueden ensamblar completamente a partir de ingredientes de calidad alimentaria, como polisacáridos, proteínas y lípidos utilizando una variedad de técnicas que incluyen secado por aspersión, secado por congelación, coacervación compleja, emulsificación, precipitación antidisolvente, extrusión, electrohilado, electropulverización, liposomas y tecnologías de dispersión sólida.
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