Las proteínas de la leche son de grado alimenticio y se han investigado ampliamente como sistemas de administración de componentes bioactivos. Por la hidrofobicidad de las proteínas, pueden unirse a diferentes moléculas.
¿Qué es la hidrofobicidad de las proteínas y cómo afecta a los productos lácteos?
La hidrofobicidad es básicamente una medida del grado de afinidad entre el agua y la cadena lateral de un aminoácido. Los aminoácidos con cadenas laterales no polares tienen hidrofobicidad mayor en comparación con los aminoácidos con cadenas laterales polares o cargadas.
Las proteínas de la leche, que representan alrededor del 3,5% del peso total, se dividen en dos grupos: caseínas, insolubles a pH 4,6 y constituidas de cuatro cadenas polipeptídicas; y, proteínas del suero que incluyen la lactoglobulina, lactoalbúmina, albúmina sérica e inmunoglobulinas.
Además, en la leche existen enzimas de naturaleza proteica y de importancia tecnológica como la fosfatasa alcalina.
Las seis proteínas principales de la leche son moléculas pequeñas, una característica que contribuye a su estabilidad. Las proteínas del suero están altamente estructuradas, pero las cuatro caseínas carecen de estructuras secundarias estables.
Las caseínas generalmente se consideran proteínas muy hidrófobas, con la excepción de la caseína, debido a su falta de estructuras secundarias y terciarias estables, la mayoría de sus residuos hidrofóbicos están expuestos. La estructura abierta y flexible de las caseínas las hace muy susceptibles a la proteólisis, lo que las hace una rica fuente de aminoácidos.
Debido a su alta hidrofobicidad, las proteínas de la leche, especialmente las caseínas, tienen una propensión a producir hidrolizados amargos, lo cual es problemático en la producción de productos dietéticos y queso, en los que el amargor puede ser un problema.
La falta de estructuras terciarias estables significa que las caseínas no son desnaturalizables en sentido estricto y, en consecuencia, son extremadamente estables al calor.¿Cómo podemos medir la hidrofobicidad de las proteínas en diferentes productos lácteos?
El cálculo de la hidrofobicidad es importante para la identificación de diversas características de las proteínas, como regiones que atraviesan la membrana, sitios antigénicos, bucles expuestos o residuos enterrados. Por lo general, estos cálculos se muestran como un gráfico a lo largo de la secuencia de la proteína, lo que facilita la identificación de la ubicación de las posibles características de la proteína.
Los métodos más populares para el análisis de la hidrofobicidad de las proteínas, de uso para el análisis rutinario de alimentos, son la espectrofluorometría de sonda con ANS, CPA, DPH y Prodan. Otros métodos seleccionados fueron la unión de SDS, la cromatografía de interacción hidrofóbica, el ángulo de contacto y la partición hidrofóbica.¿Cómo se puede modificar la hidrofobicidad de las proteínas en los productos lácteos?
La estructura conformacional de la proteína tiene una influencia clave en sus funcionalidades. Por lo tanto, las características funcionales de la proteína de la leche se pueden mejorar de manera efectiva modificando la estructura molecular. El cambio de pH es un método de tratamiento químico emergente que se ha utilizado ampliamente para modificar proteínas animales y vegetales. El tratamiento del cambio de pH permite que la molécula de proteína experimente los procesos de desdoblamiento y replegamiento, lo que resulta en la formación de una nueva estructura, llamada “glóbulo fundido”, que causa los cambios en la estructura y función de la proteína.
La ultrafiltración causa cambios fisicoquímicos en el sistema proteico de la leche. En particular, los fenómenos de hidrofobicidad superficial de las proteínas de la leche pueden modificarse mediante ultrafiltración. Se informó que el tamaño de las micelas disminuyó con el aumento de la concentración de proteínas mediante ultrafiltración.
Hidrofobicidad de las proteínas y estabilidad de los productos lácteos
Las caseínas generalmente se consideran proteínas muy hidrófobas, debido a su falta de estructuras secundarias y terciarias estables, la mayoría de sus residuos hidrofóbicos están expuestos. La estructura abierta y flexible de las caseínas las hace muy susceptibles a la proteólisis, lo que las hace una rica fuente de aminoácidos. La susceptibilidad a la proteólisis también es importante en la maduración del queso y para la producción de hidrolizados de proteínas.
En contraste, las proteínas del suero, especialmente la lactoglobulina, en el estado nativo son bastante resistentes a la proteólisis. La mayoría de las proteínas del suero desempeñan una función no nutricional en el intestino y, por lo tanto, la resistencia a la proteólisis es importante.
La mayoría de las proteínas de la leche contienen secuencias que, cuando se liberan por proteólisis, son biológicamente activas [35]. Debido a su alta hidrofobicidad, las proteínas de la leche, especialmente las caseínas, tienen una propensión a producir hidrolizados amargos, lo cual es problemático en la producción de productos dietéticos y queso, en los que el amargor puede ser un problema.
Hidrofobicidad de las proteínas y solubilidad en productos lácteos
La solubilidad es una propiedad funcional importante de las proteínas. La proteína de la leche necesita dispersarse y disolverse para ser completamente funcional y comestible como ingrediente. Por ejemplo, una buena solubilidad es una condición previa para las buenas propiedades espumantes y emulsionantes de las proteínas.
El cambio de pH alcalino y la sonicación pueden mejorar la solubilidad de las proteínas de la leche. Se ha informado previamente que las proteínas tratadas en condiciones alcalinas extremas exponen algunos grupos polares y expanden aún más la cadena proteica, lo que resulta en una buena solubilidad.
Los tratamientos térmicos de la leche se utilizan ampliamente para modificar las características de procesamiento de la leche en la fabricación de productos lácteos para una variedad de aplicaciones. Al calentar la leche por encima de los 60 °C, las proteínas del suero se desnaturalizan. Se sabe que las proteínas del suero desnaturalizadas se asocian con la micela de caseína, la reacción principal ocurre entre la lactoglobulina y la caseína.
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