En la industria láctea, todos conocen el cuajo. Pero, ¿conoces el potencial de la pepsina para ir más allá de la coagulación y crear bebidas proteicas o fórmulas infantiles de alto valor?
No se trata de entender la pepsina. Se trata de utilizarla para crear productos que tu competencia ni siquiera ha imaginado.
Desde hidrolizados proteicos que mejoran la nutrición deportiva hasta batidos con péptidos bioactivos para la salud cardiovascular. La pepsina es más que un coagulante; es una llave para la innovación.
No vendas solo lácteos. Vende funcionalidad.Dijo Vanesa Micolucci
La pepsina es una enzima del grupo de las hidrolasas, que rompe los enlaces de las proteínas, formando peptonas. Se utiliza por su propósito tecnológico durante los procesos de manufactura, preparación, tratamiento, envasado, transportación y/o almacenamiento de los productos.
Específicamente en la industria láctea, la pepsina se emplea como agente coagulante en la fabricación de quesos. Forma parte del “cuajo”, el cual contiene quimosina y pepsina, siendo el preparado más frecuente la renina de ternera. También se usa en la elaboración de hidrolizados proteicos, cereales precocidos, batidos y bebidas saborizantes
¿Para qué sirve la pepsina en procesos lácteos?
La pepsina desempeña un papel clave en los procesos lácteos, principalmente como agente coagulante en la fabricación de quesos, y también se utiliza en la elaboración de otros productos lácteos como hidrolizados proteicos y batidos.
Coagulación Enzimática de la Leche (Fabricación de Quesos)
La pepsina es una enzima proteolítica que pertenece al grupo de las aspartatoproteasas. Tradicionalmente, se incluye en el preparado de cuajo (junto con la quimosina o renina).
- Función Coagulante: La pepsina actúa como catalizador para cuajar la leche, un paso esencial en la elaboración de la mayoría de los quesos. Mediante este proceso, la leche se convierte en cuajada, separando los sólidos de los sueros.
- Mecanismo de Acción: La pepsina hidroliza el enlace Phe105-Met106 de la $\kappa$-caseína. La escisión de este enlace desestabiliza las micelas de caseína, las cuales pierden su propiedad coloidal protectora, formando un gel o retículo tridimensional (cuajada).
- Origen y Tipos: Las pepsinas comercializadas y utilizadas en la industria pueden ser de origen animal (porcino o bovino) o microbiano.
En el cuajo animal extraído del abomaso de rumiantes lactantes, la quimosina es el principal principio activo, pero la pepsina está presente. En rumiantes jóvenes, la relación quimosina/pepsina es aproximadamente 80%-20%, pero esta relación se invierte a medida que el animal madura (llegando a 20% quimosina y 80% pepsina).
Especificidad y Desempeño en Quesería
La actividad de la pepsina en la coagulación láctea se compara con la quimosina, el principal agente coagulante:
- Especificidad: La quimosina posee una actividad altamente específica sobre la caseína, mientras que la pepsina se considera una proteasa de acción más general.
- Actividad Proteolítica Inespecífica: La pepsina porcina, en particular, puede hidrolizar otros enlaces proteicos, favoreciendo la formación de péptidos indeseables y una proteólisis inespecífica. Una actividad proteolítica más alta puede llevar a la degradación rápida de la cadena de aminoácidos después de la coagulación, provocando una mayor pérdida de nitrógeno, grasa y finos durante el corte de la cuajada. Esto puede resultar en un menor rendimiento de queso y la aparición de defectos en el sabor y la textura, como el sabor amargo, especialmente en quesos de maduración prolongada.
- Dependencia del pH: La actividad de la pepsina, especialmente la porcina, es altamente dependiente del pH. Su pH óptimo es cercano a 2, por lo que su contribución a la proteólisis durante la maduración del queso es muy escasa, ya que el pH normal de un queso está lejos de este valor. El pH óptimo para la pepsina es generalmente entre 1.8 y 3.5, y se inactiva por encima de pH 5.
Otras Aplicaciones en la Industria Alimentaria
Fuera de su rol principal en la formación de la cuajada para queso, la pepsina se utiliza en otras áreas de la industria alimenticia:
- Hidrolizados Proteicos: Se emplea en la elaboración de hidrolizados proteicos.
- Batidos y Bebidas: Es utilizada en la elaboración de batidos y bebidas saborizantes.
- Digestión de Proteínas: Como hidrolasa, la pepsina es capaz de romper los enlaces covalentes de las proteínas formando peptonas. Este uso es común en el tratamiento de proteínas de soya y en la hidrólisis de gelatina (grenetina).
- Péptidos Bioactivos: La digestión de las proteínas del suero lácteo con pepsina (junto con otras enzimas como tripsina y quimotripsina) puede generar péptidos con acción inhibitoria de la Enzima Convertidora de Angiotensina (ECA), que tienen propiedades antihipertensivas.
- Obtención de Lactoferricina: La pepsina puede ser utilizada para degradar la lactoferrina bovina, obteniendo lactoferricina, un péptido que presenta potentes propiedades bactericidas.
¿Está permitida la pepsina como aditivo o coadyuvante tecnológico?
El Comité de Expertos en Aditivos Alimentarios de la FAO (JECFA) no ha establecido una Ingesta Diaria Admisible (ADI) para las pepsinas, ya que se consideran agentes de proceso. Esto implica que, bajo las regulaciones del Codex Alimentarius (FAO), su uso debe seguir las Buenas Prácticas de Fabricación (BPF), sin una dosis máxima específica establecida para todos los alimentos.
La pepsina está aprobada y regulada por entidades internacionales importantes. La FDA la incluye en el Título 21, Parte 173. La Comunidad Europea la regula bajo el Reglamento (CE) No 1333/2008 sobre aditivos alimentarios.
La FAO (Codex Alimentarius) incluye la pepsina de estómago de cerdo en sus documentos.
La enzima puede ser de origen animal (porcino, vacuno) o microbiano. La pepsina (proteinasa ácida) compuesta de pepsina A (componente principal), pepsina B y pepsina C, se clasifica como EC 3.2.23.1, EC 3.4.23.2 y EC 3.4.23.3, con el CAS 90001-75-6.
¿Cómo afecta la pepsina al perfil sensorial del producto final?
La pepsina, al ser una enzima proteolítica utilizada como coagulante en la producción de quesos, influye directamente en el perfil sensorial del producto final, afectando tanto el sabor y el aroma como la textura. Su impacto sensorial está estrechamente ligado a su actividad proteolítica inespecífica.
El principal riesgo asociado al uso de la pepsina, especialmente la pepsina porcina, en comparación con la quimosina pura (la enzima más específica), es su alta actividad proteolítica inespecífica. La pepsina puede hidrolizar otros enlaces proteicos, favoreciendo la formación de péptidos indeseables.
La hidrólisis excesiva o inespecífica de la cadena de aminoácidos durante la coagulación puede conducir a la aparición de defectos en el sabor. Cuando se liberan péptidos hidrofóbicos cortos durante la maduración, estos son responsables de generar un sabor amargo (gusto amargo) en el queso.
El uso de pepsina obtenida de animales no rumiantes, como la pepsina porcina, conduce al desarrollo de características de aroma y sabor muy diferentes a las que se obtienen con el cuajo bovino tradicional.
La proteólisis generada por el agente coagulante influye en la estructura y, por ende, en la textura del queso. La actividad proteolítica inespecífica de la pepsina también puede originar defectos en la textura del queso. En quesos semiduros (como el Gouda), si se acelera la maduración debido a la hidrólisis intensa, pueden producirse alteraciones de consistencia que dificultan el tajado.
La pepsina se posiciona como una herramienta enzimática esencial en la industria alimentaria, trascendiendo su rol histórico en la fabricación de quesos para abarcar la producción de ingredientes de alto valor y la bioconversión de subproductos.
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